প্রোটিন কী? সহজ এবং জটিল প্রোটিন উদাহরণ

বোঝার জন্য কত গুরুত্বপূর্ণ প্রোটিন হয়, এটা সুপরিচিত ফ্রেজ Fridriha Engelsa প্রত্যাহার যথেষ্ট: "। লাইফ - প্রোটিন সংস্থা অস্তিত্বের একটি উপায়" বস্তুত, নিউক্লিক আসিড পাশাপাশি এই পদার্থ পৃথিবীতে, বিষয়টি জীবন্ত সব প্রকাশ হতে পারে। এই কাগজ, আমরা কি এটা প্রোটিন নিয়ে গঠিত খুঁজে বের করতে হবে, গবেষণা কি কাজ এটা সঞ্চালিত সেইসাথে বিভিন্ন প্রজাতির কাঠামোগত বৈশিষ্ট্য নির্ধারণ করুন।

Peptides - অত্যন্ত সংগঠিত পলিমার

বস্তুত, উদ্ভিদ ও প্রাণীর প্রোটিন পরিমাণজ্ঞাপক অন্যান্য জৈব পদার্থ উপর উদীয়মান, পাশাপাশি চালনা বিভিন্ন ফাংশন সর্বাধিক সংখ্যা যেমন একটি জীবন্ত কক্ষে। তারা আন্দোলন, সুরক্ষা, বিপদাশঙ্কা ফাংশন ইত্যাদি খুবই গুরুত্বপূর্ণ সেলুলার প্রক্রিয়া, বিভিন্ন অংশগ্রহণ। উদাহরণস্বরূপ, প্রাণী ও মানুষের peptides পেশী টিস্যু শুষ্ক পদার্থের ওজন 85% পর্যন্ত গঠিত, এবং হাড় ও অন্তস্ত্বক মধ্যে - 15-50% থেকে।

সকল সেলুলার এবং টিস্যু প্রোটিন দ্বারা গঠিত অ্যামিনো অ্যাসিড (20 ধরনের)। জীবন্ত প্রাণীর তাঁদের সংখ্যা সবসময় বিশ প্রজাতির সমান। পেপটাইড monomers বিভিন্ন সমন্বয় প্রকৃতিতে প্রোটিনের বিভিন্ন গঠনের। এটা তোলে 2x10 ¹⁸ সম্ভব প্রজাতির জ্যোতির্বিদ্যা সংখ্যা অনুমান করা হয়। macromolecules - প্রাণরসায়ন polypeptides macromolecular জৈবিক পলিমার বলা হবে।

অ্যামিনো অ্যাসিড - প্রোটিন monomers

এই রাসায়নিক যৌগ সকল 20 ধরনের প্রোটিন এবং কাঠামোগত ইউনিট সাধারণ সূত্র NH, ₂ -R-COOH আছে। তারা amphoteric জৈব উভয় মৌলিক এবং আম্লিক বৈশিষ্ট্য ব্যায়াম সক্ষম পদার্থ হয়। শুধু সহজ প্রোটিন, কিন্তু জটিল, তথাকথিত থাকে অপরিহার্য অ্যামিনো অ্যাসিড। কিন্তু এই ধরনের ভ্যালিন, লাইসিন হিসাবে অপরিহার্য monomers, methionine শুধুমাত্র নির্দিষ্ট খুঁজে পাওয়া যেতে পারে belkov.Takie ধরণের হিসাবে উচ্চ গ্রেড উল্লেখ প্রোটিনসমূহ।

অতএব, একাউন্টে পলিমার বৈশিষ্ট্য শুধুমাত্র কিভাবে অ্যামিনো অ্যাসিড অনেক প্রোটিন, কিন্তু monomers কি ধরনের macromolecule মধ্যে পেপটাইড বন্ড যোগ করা হয়। যোগ যে এই ধরনের asparagine, যেমন nonessential অ্যামিনো অ্যাসিড গ্লুটামিক অ্যাসিড, cysteine স্বাধীনভাবে মানব এবং পশুদের কোষে সংশ্লেষিত করা যেতে পারে। আবশ্যিক monomers ব্যাকটেরিয়া, উদ্ভিদ এবং ছত্রাক উত্পাদিত প্রোটিন আছে। তারা শুধুমাত্র খাবার পরভোজী প্রাণীর আসা।

উত্পাদিত polypeptide হিসাবে

হিসাবে পরিচিত হয়, 20 বিভিন্ন অ্যামিনো অ্যাসিড প্রোটিন অণু প্রকারের একটি বহুবচন করার মিলিত হতে পারে। কিভাবে একে অপরের সাথে monomers বন্ধনের করে? এটা যে সংলগ্ন অ্যামিনো অ্যাসিড কার্বক্সিল এবং Amine গ্রুপ ইন্টারঅ্যাক্ট মিথ্যা বলে মনে হচ্ছে। একটি পেপটাইড বন্ড তথাকথিত এবং জল অণু polycondensation বিক্রিয়ার একটি উপজাত হিসাবে বরাদ্দ করা হয়। ফলে প্রোটিন অণু অ্যামিনো অ্যাসিড তলানি এবং পুনরাবৃত্তিমূলক পেপটাইড বন্ড নিয়ে গঠিত। অতএব তারা polypeptides বলা হয়।

প্রায়শই, প্রোটিন polypeptide চেইন মাত্র এক নয় বিভিন্ন থাকে এবং অ্যামিনো অ্যাসিড তলানি অনেক হাজার হাজার গঠিত হতে পারে। তাছাড়া, সহজ প্রোটিন এবং সক্ষম যারা proteid তাদের স্থানিক কনফিগারেশন জটিলতা দেখা হয়। এটি শুধুমাত্র প্রাথমিক, কিন্তু মাধ্যমিক, তৃতীয় পর্যায়ের এবং এমনকি চতুরাত্মক গঠন তৈরি করে। আমাদের আরো বিস্তারিতভাবে এই প্রক্রিয়া পরীক্ষা করে দেখি। কি একটি প্রোটিন গঠন প্রশ্নে এক্সপ্লোর করার অব্যাহত, জানতে কি কনফিগারেশন এই macromolecule হয়েছে। আমরা দেখেছি যে একটি polypeptide চেইন সমযোজী রাসায়নিক বন্ধনের একটি বহুবচন গঠিত। এটা তোলে এই কাঠামো প্রাথমিক বলা হয়।

এটি একটি গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা অ্যামিনো অ্যাসিড পরিমাণগত এবং গুণগত রচনা, সেইসাথে তাদের সংযোগ ক্রম পালন করে। মাধ্যমিক গঠন হেলিক্স মুহূর্তে দেখা দেয় দুটো কারণে। এটা অনেক সদ্য উঠতি হাইড্রোজেন বন্ড স্থির রাখে।

প্রোটিন সংগঠনের উচ্চ স্তরের

টারসিয়ারি গঠন একটি বল আকারে সর্পিল প্যাকেজিং ফলে হয় - অণুর, উদাঃ, পেশী প্রোটিন মায়োগ্লোবিন ফ্যাব্রিক ঠিক যেমন একটি স্থানিক গঠন হয়েছে। এটা তোলে সমর্থিত যেমন সদ্য হাইড্রোজেন বন্ড এবং disulfide বন্ড (cysteine তলানি বিভিন্ন প্রোটিন অণু অন্তর্ভুক্ত হলে) দ্বারা গঠিত। কোয়াটারনারী ফর্ম - এই যেমন হাইড্রোফোবিক বা ইলেকট্রস্ট্যাটিক যেমন পারস্পরিক ক্রিয়ার নতুন ধরনের দ্বারা বিভিন্ন প্রোটিন অণুর একটি একক গঠন মধ্যে মিশ্রন ফলাফল। peptides এবং কোয়াটারনারী গঠন সহ nonproteinaceous অংশ অন্তর্ভুক্ত করা হয়েছে। এই ম্যাগনেসিয়াম আয়ন, লোহা, তামা বা তলানি orthophosphate বা নিউক্লিক আসিড, এবং লিপিড করা যেতে পারে।

বৈশিষ্ট্য প্রোটিন বায়োসিন্থেসিসের

আমরা পূর্বে খুঁজে পাওয়া যায় নি তা প্রোটিন নিয়ে গঠিত হয়েছে। এটা তোলে অ্যামিনো অ্যাসিড ক্রম নির্মিত হয়। একটি polypeptide শৃঙ্খল মধ্যে তাদের সমাবেশ ribosomes মধ্যে সঞ্চালিত হয় - অ ঝিল্লি অরগানেলসের, উদ্ভিদ ও প্রাণীর কোষের। অণু জৈবসংশ্লেষণে জড়িত তথ্য এবং স্থানান্তর RNA- এর হয়। প্রথম প্রোটিন সমাবেশ এবং দ্বিতীয় conveying বিভিন্ন অ্যামিনো অ্যাসিড একটি টেমপ্লেট। সেখানে সেলুলার বায়োসিন্থেসিসের প্রক্রিয়ায় উভয় সংকটে, যথা প্রোটিন নিউক্লিওটাইডের বা অ্যামিনো অ্যাসিড গঠিত হয়? উত্তর সহজ - অ্যামিনো অ্যাসিড - উভয় সহজ এবং জটিল polypeptides amphoteric জৈব যৌগ গঠিত। ইন কোষের জীবনচক্র , সেখানে তার কার্যকলাপ সময়কাল যখন প্রোটিন সংশ্লেষণ বিশেষ করে সক্রিয় সঞ্চালিত হয়। এই পর্যায়ে J1 এবং J2 interphase তথাকথিত। এই সময়ে, সেল সক্রিয়ভাবে ক্রমবর্ধমান এবং ভবন মাল, যা প্রোটিন হল অনেকটা দরকার। তদ্ব্যতীত, mitotic শেষের ফর্ম দুটি কন্যা কোষ, প্রতিটি যা, জৈব পদার্থ একটি বৃহৎ পরিমাণ প্রয়োজন কিন্তু চ্যানেলে ফলে মসৃণ এন্ডোপ্লাজমিক রেটিকুলাম লিপিড এবং কার্বোহাইড্রেট সক্রিয় সংশ্লেষণ, এবং ঝুরা EPM মধ্যে প্রোটিন বায়োসিন্থেসিসের ঘটে।

প্রোটিন কার্যাবলী

জানা কি একটি প্রোটিন তোলে আপ, এটা প্রজাতির বিপুল বৈচিত্র্য, এবং এই পদার্থ সহজাত অনন্য বৈশিষ্ট্য হিসাবে ব্যাখ্যা করা যেতে পারে। মাইটোকনড্রিয়া, ক্লোরোপ্লাস্ট, lysosomes, গলগি জটিল, ইত্যাদি: প্রোটিন সব কোষ এবং অরগানেলসের এর ঝিল্লি অংশ হিসেবে, এই ধরনের নির্মাণ যেমন ফাংশন, বিভিন্ন খাঁচায় সঞ্চালন। gamoglobuliny বা অ্যান্টিবডি যেমন peptides - সহজ প্রোটিন করে একটি প্রতিরক্ষামূলক ফাংশন সঞ্চালন উদাহরণ। অন্য কথায়, সেলুলার অনাক্রম্যতা ইন - এই এই পদার্থ কর্ম ফলাফল। একটি জটিল প্রোটিন - চাবির ছিদ্র হিমোগ্লোবিনের সঙ্গে বরাবর, পশু পরিবহন ভূমিকাটা পালন করে, যে, রক্তে অক্সিজেন বহন করে। প্রোটিন যে কোষের ঝিল্লি আপ করতে সিগনালিং, সেল তথ্য পদার্থ প্রদান করতে, তার সাইটোপ্লাজমে পেতে করার চেষ্টা করছে। এলবুমিন পেপটাইড জমাট তার ক্ষমতা জন্য রক্ত মৌলিক পরামিতি, উদাহরণস্বরূপ জন্য দায়ী। প্রোটিন ovalbumin স্টক খাঁচার ডিম, এবং পুষ্টির প্রধান উৎস।

প্রোটিন - সেল cytoskeleton ভিত্তিতে

peptides গুরুত্বপূর্ণ ফাংশন এক - সমর্থন। এটা তোলে আকৃতি এবং জীবন্ত কোষ ভলিউম বজায় রাখার জন্য খুবই গুরুত্বপূর্ণ। তথাকথিত গঠন submembrane - মাইক্রো-নালিকাসমূহের এবং microfilaments কোষের একটি অভ্যন্তরীণ কঙ্কাল গঠনের বিজড়িত। তাদের রচনা অন্তর্ভুক্ত প্রোটিন যেমন, tubulin নির্দ্ধিধায় সংকুচিত এবং প্রসারিত করা যেতে পারে। এই কক্ষের যান্ত্রিক পরিগ্রহ করে তার আকৃতি বজায় রাখার জন্য সাহায্য করে।

উদ্ভিদ কোষে, প্রোটিন সহ hyaloplasm, সমর্থনকারী ফাংশন এছাড়াও সুতা সাইটোপ্লাজমে চালনা - plasmodesmata। কোষ প্রাচীর ছিদ্র দিয়ে পাসিং, তারা অন্তর্নিহিত সেলুলার কাঠামো যে উদ্ভিদ টিস্যু গঠন একটি সংখ্যা মধ্যে সম্পর্ক হতে পারে।

এনজাইম - প্রোটিন প্রকৃতির একটি পদার্থ

প্রোটিনের সবচেয়ে গুরুত্বপূর্ণ বৈশিষ্ট্য হল যে - রাসায়নিক বিক্রিয়ার হার তাদের প্রভাব। তৃতীয় পর্যায়ের বা চতুরাত্মক কাঠামো unwinding প্রক্রিয়া macromolecule - মৌলিক প্রোটিন আংশিকভাবে গুণপরিবর্তণ করতে পারবেন। খুব একই polypeptide চেইন ভাঙ্গা না হয়। আংশিক denaturation উভয় সংকেত এবং ভিত্তি প্রোটিনের অনুঘটকের ফাংশন। পরেরটির সম্পত্তি কোষের নিউক্লিয়াস ও সাইটোপ্লাজমে মধ্যে বায়োকেমিক্যাল বিক্রিয়ার হার প্রভাবিত করার এনজাইমগুলোর দক্ষতা। Peptides যে, বিপরীতক্রমে, রাসায়নিক প্রক্রিয়া হার হ্রাস করা এনজাইম এবং ইনহিবিটর্স না বলা হয়। উদাহরণস্বরূপ, একটি সহজ প্রোটিন Catalase একটা এনজাইম যা বিষাক্ত পদার্থ হাইড্রোজেন পারঅক্সাইড বিভাজন খানি হয়। এটা অনেক রাসায়নিক বিক্রিয়ার শেষে পণ্য হিসাবে উত্পাদিত হয়। Catalase নিরপেক্ষ পদার্থ, পানি এবং অক্সিজেন তার নিষ্পত্তি খানি।

প্রোটিনের বৈশিষ্ট্য

peptides নানাভাবে শ্রেণীবদ্ধ করা হয়। উদাহরণ হিসেবে বলা যায়, জল থেকে সম্মান সঙ্গে হাইড্রফিলিক এবং হাইড্রোফোবিক ভাগে ভাগ করা যায়। তাপমাত্রা এছাড়াও ভিন্নভাবে গঠন এবং প্রোটিন অণু বৈশিষ্ট্য প্রভাবিত। উদাহরণস্বরূপ, শিং, নখ, চুল ইঃ গঠনকারী প্রোটিন প্রোটিন - চুল এবং নখ উপাদান উভয় কম এবং উচ্চ তাপমাত্রা সহ্য করতে পারে, উদাঃ thermolabile হয়। কিন্তু প্রোটিন ovalbumin আগে উল্লেখিত যখন 80-100 ° C থেকে উত্তপ্ত সম্পূর্ণ ধ্বংস করা হয়। এর অর্থ এই যে এটা অ্যামিনো অ্যাসিড তলানি প্রাথমিক গঠন বিভক্ত করা হয়। এই প্রক্রিয়া ধ্বংস বলা হয়। যাই হোক না কেন শর্ত, আমরা প্রোটিন আয় নেটিভ আকারে না পারেন, ক্রীড়াচ্ছলে সৃষ্টি করিনি। মোটর প্রোটিন - Actin এবং milozin পেশী fibers উপস্থিত রয়েছে। তাদের বিকল্প সংকোচন এবং শিথিলকরণ পেশী কাজ ভিত্তি।